. Стомат (Рыжикова Г.Н.). Стомат (Рыжикова Г.Н. Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования Курский государственный медицинский университет
Стомат (Рыжикова Г.Н.). Стомат (Рыжикова Г.Н. Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования Курский государственный медицинский университет

Стомат (Рыжикова Г.Н.). Стомат (Рыжикова Г.Н. Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования Курский государственный медицинский университет

Вопросы к итоговому занятию «Биохимия крови. Биохимия соединительной и костной ткани. Биохимия полости рта». Тема 6.1. Белки и ферменты плазмы крови.

  1. Перечислите составные элементы крови.
  2. Назовите основные функции крови.
  3. Назовите основное отличие сыворотки крови от плазмы.
  4. Назовите основные функции белков сыворотки крови.
  5. Назовите и охарактеризуйте методы разделения белков сыворотки крови.
  6. Что такое высаливание? Какие белковые фракции можно получать этим методом?
  7. Охарактеризуйте фракции белков сыворотки крови, полученные методом высаливания.
  8. Охарактеризуйте фракции белков сыворотки крови, полученные методом электрофореза на бумаге.
  9. Охарактеризуйте метод фракционирования белков сыворотки крови на сефадексах.
  10. Охарактеризуйте способы фракционирования белков сыворотки крови иммуноэлектрофоретическим методом и изоэлектрофокусированием.
  11. Охарактеризуйте альбумины крови по следующим признакам:
  1. клетки-продуценты;
  2. основные функции;
  3. молекулярная масса;
  4. концентрация в крови;
  5. причины снижения концентрации;
  6. последствия снижения концентрации.
  1. Охарактеризуйте α-фетопротеин крови по следующим признакам:
  1. молекулярная масса;
  2. изменение концентрации в крови в онтогенезе;
  3. значение определения концентрации α-фетопротеина для диагностики заболеваний печени и прогнозирования акушерской патологии.
  1. Охарактеризуйте α-1-антипротеазы крови по следующим признакам:
  1. молекулярная масса;
  2. заболевание, возникающее при отсутствии в крови α-1-антипротеаз.
  1. Охарактеризуйте α-2-макроглобулины крови по следующим признакам:
  1. молекулярная масса;
  2. особенности механизма антипротеолитического действия.
  1. Охарактеризуйте гаптоглобины по следующим признакам:
  1. основные функции;
  2. молекулярная масса;
  3. механизм реализации функции;
  4. заболевание, возникающее при отсутствии в крови гаптоглобина.
  1. Охарактеризуйте трансферрин по следующим признакам:
  1. электрофоретическая подвижность;
  2. молекулярная масса;
  3. функции;
  4. клиническое значение определения трансферрина.
  1. Охарактеризуйте церулоплазмин по следующим признакам:
  1. электрофоретическая подвижность;
  2. молекулярная масса;
  3. функции;
  4. клиническое значение определения церулоплазмина.
  1. Охарактеризуйте хиломикроны (ХМ), липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), низкой плотности (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП) по следующим признакам:
  1. процентное содержание триглицеридов, холестерина, фосфолипидов и белка;
  2. виды аполипопротеинов;
  3. функции, выполняемые аполипопротеинами различных видов;
  4. функции аполипопротеинов.
  1. Перечислите белки, которые называют белками острой фазы. Какое клиническое значение имеет определение белков острой фазы в крови больных?
  2. На какие основные группы делятся ферменты плазмы крови?
  3. Активность каких ферментов плазмы крови часто определяют в клинике с диагностическими целями?
  4. Для поражения каких органов характерно увеличение активности каждого фермента плазмы крови?
  5. Что такое ферментный спектр заболеваний? Какое клиническое значение он имеет?
  6. Почему определение активности изоферментного спектра имеет большее клиническое значение, чем определение суммарной активности изоферментов?
  7. Назовите белки сыворотки крови, осуществляющие функции неспецифической и специфической защиты организма.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.

    1. Повышение концентрации белка в крови возможно при:
      1. потере воды организмом;
      2. миеломной болезни;
      3. нефротическом синдроме;
      4. поражении печеночных клеток.
        1. Снижение концентрации белка в крови возможно при:
            1. поражении желудочно-кишечного тракта;
            2. парапротеинемиях;
            3. острой атрофии печеночных клеток;
            4. нефротическом синдроме.
              1. О поражении сердечной мышцы свидетельствует повышение активности изоферментов:
              1. ЛДГ1;
              2. ЛДГ5;
              3. креатинкиназы ВВ-формы;
              4. креатинкиназы ВМ-формы;
              5. креатинкиназы ММ-формы.
                1. Осаждение белков сернокислым аммонием:
                  1. альбумины;
                  2. эуглобулины;
                  3. псевдоглобулины;
                  4. фибриноген.
                  1. α- и b-глобулины;
                  2. γ-глобулины;
                  3. альбумины.
                  1. церулоплазмин;
                  2. гаптоглобин;
                  3. трансферрин.

                  а) связывание и транспорт свободного гемоглобина;

                  б) связывание ионов меди;

                  Гипоальбуминемия наблюдается при:

                  Б. Нефротическом синдроме

                  В. Злокачественных новообразованиях в печени

                  Г. Циррозе печени

                  Д. Желчнокаменной болезни

                  8. Выберите правильные ответы

                  Гиперпротеинемия наблюдается при:

                  В. Инфекционных болезнях

                  Г. Повторяющейся рвоте

                  Д. Длительных кровотечениях

                  9. Выберите правильные ответы.

                  Белки плазмы крови:

                  А. Поддерживают осмотическоедалвение крови

                  Б. Транспортируют О2 и СО2

                  В. Определяют вязкость крови

                  Д. Синтезируются только в печени

                  10. Выберите правильные ответы.

                  А. Синтезируется в печени.

                  Б. Транспортирует холестерол

                  В. Соединяется с билирубином

                  Г. Содержится в межклеточной жидкости

                  Д. В крови заряжен отрицательноТема 6.2. Структура гемоглобина. Нарушения синтеза гемоглобина. Метаболизм порфиринов. Желтухи. Вопросы для самоподготовки.

                  1. Назовите соединения, содержащие гем в качестве небелковой части.
                  2. Строение гемоглобина и гема.
                  3. Напишите схему синтеза гема.
                  4. Назовите ключевой этап синтеза гема. Какой фермент его катализирует? Как регулируется его активность?
                  5. В какой форме входит железо в состав гемоглобина и метгемоглобина?
                  6. Что такое «геминовый карман» гемоглобина? Радикалы каких аминокислот его образуют? Биологическое значение «геминового кармана» гемоглобина.
                  7. Перечислите типы гемоглобина, циркулирующего в крови плода.
                  8. Перечислите типы гемоглобина, циркулирующего в крови взрослого человека.
                  9. Назовите пептидные цепи, входящие в состав эмбрионального гемоглобина.
                  10. Назовите пептидные цепи, входящие в состав фетального гемоглобина.
                  11. Перечислите типы гемоглобина, циркулирующего в крови новорожденных.
                  12. Назовите пептидные цепи, входящие в состав гемоглобина взрослого человека.
                  13. Назовите функциональные различия нормальных гемоглобинов.
                  14. Нарисуйте график насыщения миоглобина и гемоглобина.
                  15. Какая причина возникновения гипоксии тканей вследствие отравления монооксидом углерода (СО, угарный газ)?
                  16. Какие клинические расстройства называются порфириями?
                  17. Назовите разновидности порфирий.
                  18. Что такое аномальные гемоглобины?
                  19. Какими свойствами отличаются аномальные гемоглобины от обычных?
                  20. В чем причина развития метгемоглобинемии? Последствия данной патологии.
                  21. Почему не во всех случаях появление аномального гемоглобина приводит к развитию анемии?
                  22. Механизм развития серповидно-клеточной анемии.
                  23. Механизм развития талассемии.
                  24. Какие разновидности талассемий Вы знаете? Какая из них протекает тяжелее и почему?
                  25. Какова продолжительность жизни эритроцитов?
                  26. В каких тканях и органах происходит физиологическое разрушение эритроцитов?
                  27. Нарисуйте схему образования непрямого (свободного) билирубина из небелковой части гемоглобина.
                  28. Схема транспорта непрямого (неконъюгированного) билирубина кровью в печень.
                  29. Образование прямого (конъюгированного) билирубина.
                  30. Норма содержания билирубина в крови, доля непрямого и прямого от общего количества билирубина.
                  31. Образование конечного продукта катаболизма гема – уробилиногена.
                  32. Окисление уробилиногена – его превращение в пигменты кала и мочи.
                  33. Назовите конечные продукты превращения билирубина.
                  34. Где определяются и в каком количестве (мг в сутки) выводятся конечные продукты обмена билирубина?
                  35. Составьте схему катаболизмагема.
                  36. Что такое желтуха? Перечислите основные формы желтух.
                  37. Какие биохимические исследования проводят при подозрении на желтуху?
                  38. Назовите основные причины возникновения гемолитической желтухи. Каков механизм ее развития?
                  39. Какие результаты можно ожидать при биохимических исследованиях крови, мочи и кала при подозрении на гемолитическую желтуху?
                  40. Назовите основные причины возникновения обтурационной желтухи. Каков механизм ее развития?
                  41. Какие результаты можно ожидать при биохимических исследованиях крови, мочи и кала при подозрении на обтурационную желтуху?
                  42. Назовите основные причины возникновения паренхиматозной желтухи. Каков механизм ее развития?
                  43. Какие результаты можно ожидать при биохимических исследованиях крови, мочи и кала при подозрении на паренхиматозную желтуху?
                  44. Что такое желтуха новорожденных?

                  Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.

                  1. При серповидно-клеточной анемии в b-цепи гемоглобина остаток глутаминовой кислоты замещен на:
                  1. лизин;
                  2. тирозин;
                  3. валин;
                  4. лейцин;
                  5. глутамин.
                  1. Назовите исходные вещества в синтезе гема:
                  1. тирозин;
                  2. сукцинил-КоА;
                  3. ацетил-КоА;
                  4. глицин;
                  5. валин.
                  1. Степень насыщения гемоглобина кислородом зависит от:
                  1. присутствия в эритроцитах 2,3-бисфосфоглицерата;
                  2. присутствия 3-фосфоглицерата;
                  3. парциального давления кислорода;
                  4. четвертичной структуры гемоглобина;
                  5. концентрации ионов водорода и СО2;
                  6. концентрации альбумина в крови.
                  1. Первый желчный пигмент в катаболизме гема:
                  1. холевая кислота;
                  2. билирубин;
                  3. литохолевая кислота
                  4. биливердин;
                  5. дезоксихолевая кислота;
                  6. вердоглобин.
                  1. Билирубин транспортируется в печень в комбинации с:
                  1. трансферрином;
                  2. альбумином;
                  3. глобулином;
                  4. гаптоглобином;
                  5. церулоплазмином.
                  1. В печени церулоплазмин связывается с:
                  1. глюкозой;
                  2. холевой кислотой;
                  3. глицином;
                  4. глюкуроновой кислотой;
                  5. гиалуроновой кислотой.
                  1. Распад гемоглобина протекает в:
                  1. макрофагах;
                  2. лимфоцитах;
                  3. гистиоцитах соединительной ткани;
                  4. эритроцитах;
                  5. тромбоцитах.
                  1. Генетически обусловленное нарушение синтеза одной из нормальных цепей гемоглобина – это:
                  1. серповидноклеточная анемия;
                  2. талассемия;
                  3. порфирия;
                  4. мутация.

                  Раздел VII. Биохимия тканей и жидкостей полости рта.Изучение макромолекул и биохимических процессов в тканях полости рта закладывают основу профессиональных знаний врача-стоматологи и является неотъемлемой частью его подготовки. В последние годы накоплен большой объем фактических сведений об особенностях метаболических процессов в мягких и твердых тканях полости рта, которые помогут в подготовке будущего специалиста.

                  Цель изучения раздела: уметь использовать знания о биохимических процессах межклеточного матрикса соединительной ткани, костной ткани, слизистой оболочки полости рта, а также биохимические основы минерализации, слюнообразования для объяснения нормальных функций организма и их нарушений при патологии. Применять знания о неразрывной связи строения макромолекул с их функциями, а также знания о метаболических превращениях этих молекул в различные периоды. Задачи изучения раздела. Знать: основные белки межклеточного матрикса (коллаген и эластин): особенности аминокислотного состава, первичной и пространственной структуры; строение и функции гилкозаминогликанов и протеогликанов, их роль в организации межклеточного матрикса; адгезивные белки межклеточного матрикса, их роль в межклеточных взаимодействиях; особенности строения специализированных видов минерализованной соединительной ткани – кость, дентин, цемент, эмаль зуба, регуляцию ремоделирования роста и развития костной ткани; особенности строения и метаболизма тканей зуба; состав слюны и ротовой жидкости, белки и ферменты смешанной слюны, механизм образования зубного налета и его роль в развитии кариеса, зубной камень и воспаление тканей пародонта. Раздел V II. Биохимия соединительной и костной ткани.Тема 7.1. Биохимия соединительной ткани.

                  Тема 7.2. Минерализованная соединительная ткань. Лабораторные работы по разделу.

                  Требования к результатам освоения дисциплины

                  Вопросы к итоговому занятию «Биохимия крови. Биохимия соединительной и костной ткани. Биохимия полости рта».Тема 7.1. Биохимия соединительной ткани.Вопросы для самоподготовки

                  1. Дайте определение соединительной ткани.
                  2. Перечислите виды соединительной ткани.
                  3. Назовите основные функции соединительной ткани.
                  4. Основные белки соединительной ткани – коллаген и эластин.
                  5. Охарактеризуйте особенности первичной структуры коллагена.
                  6. Внутриклеточные стадии синтеза коллагена.
                  7. Значение реакций гидроксилирования пролина и лизина.
                  8. Значение реакций гликолизирования гидроксилизина.
                  9. Особенности формирования и структуры тропоколлагена.
                  10. Внеклеточные стадии синтеза коллагена.
                  11. Образование микрофибрилл.
                  12. Образование макрофибрилл.
                  13. Регуляция синтеза коллагена. Гормоны. Механизм действия.
                  14. Катаболизм коллагена.
                  15. Изменение коллагена при старении и патологии.
                  16. Болезни коллагена.
                  17. Гликозаминогликаны (определение, классификация).
                  18. Строение основных классов гликозаминогликанов, их функции.
                  19. Синтез гликозаминогликанов. Регуляция синтеза.
                  20. Катаболизм гликозаминогликанов.
                  21. Протеогликаны (образование, функции).
                  22. Адгезивные белки соединительной ткани (фибронектин, ламинин, нидоген). Особенности структуры, функции.
                  23. Эластин (особенности структуры, функции).
                  24. Этапы синтеза эластина.
                  25. Катаболизм эластина.
                  26. Причины нарушений структуры эластина.

                  Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля

                  1. При старении возрастает ригидность связок, сухожилий, уменьшается тургор тканей. Укажите возможные причины этого явления.
                  2. Объясните причины развития гингивита, пародонтита у жителей блокадного Ленинграда.
                  3. При лечении сухой роговицы глаза используют препарат баларпан, который содержит сульфатированный гликозаминогликан. Объясните механизм лечебного действия этого препарата.
                  4. Какой из этапов биосинтеза коллагена нарушается при цинге и почему?
                  5. Напишите реакцию биосинтеза коллагена, для которой необходим витамин С, укажите соответствующий фермент.
                  6. Перечислите компоненты, которые необходимы для проявления активности пролилгидроксилазы.
                  7. Концентрация какой аминокислоты является показателем активности катаболизма коллагена?
                  8. Соединительная ткань выполняет следующие функции:

                  Б) Является универсальным «биологическим клеем»;

                  В) Участвует в регуляции водно-солевого обмена;

                  Г) Образует высокоспециализированные структуры (кости, зубы, хрящи, сухожилия, базальные мембраты).

                  1. Структурный единицей коллагена является:
                  1. Синтез и созревание коллагена включает ряд посттрансляционных изменений:

                  Б) Гликозилирование гидроксилизина;

                  В) Частичный протеолиза – отщепление «сигнального» пептида, а также N- и C- концевых пропептидов;